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蛋白质和氨基酸的分离方法

蛋白质药物的同质性和分配单独的蛋白质组分产生的各种方法的研究, 其中最重要的基于应用的超速离心, 电泳, 色谱法, 以及蛋白质溶解度的研究.

1. 蛋白质和氨基酸的分离方法, 基于中分子量物质的差异:

和) 差速离心. 在离心首先沉积重分子, 然后不太严重.

b) 凝胶过滤. 使用此方法,色谱柱填充多孔颗粒强烈水合的碳水化合物聚合物, 更多的往往不是 sefadeksa (特别处理高分子量碳水化合物葡聚糖的衍生物). 在列中筛选时的低分子和高分子蛋白质混合物是小蛋白分子, 穿透毛孔内颗粒 sefadeksa, 会更缓慢地发生在列上, 比白人, 不适合入毛孔的颗粒和因此更快流从扬声器中传出的分子.

2. 蛋白质和氨基酸的分离方法, 基于其酸碱性质的差异 (或其电荷的差异):

和) 电泳法. 电泳的意思是在该司是在溶液中的物质基于差异在其电荷电场. 通常在几个 pH 值产生的蛋白的电泳研究, 不必要的. 安装了, 那如果一个产品 ph 值蛋白作用类似于一种均匀的物质, 另一种 ph 值相同的药物可以混合时.

近年来,普遍电泳蛋白质和多肽的解决方案,在各种媒体过滤纸, 木材或 krahmal′nom 粉, 聚丙烯酰胺凝胶. 这些方法允许您分析极少量的蛋白质.

b) 在聚丙烯酰胺凝胶圆盘电泳, 一种蛋白混合物受到电场的同时影响和 Ph 梯度. 它有一种特别是高分辨率.

通过凝胶过滤, 以及聚丙烯酰胺凝胶电泳, 广泛用于快速近似分子量测定蛋白质.

在) 离子交换色谱法. 用聚合物离子交换色谱法作为一种载体, 运营商自己电荷离子交换树脂:

· 阳离子交换树脂 (负电荷) -交换阳离子;

· anionoobmennye 树脂 (带正电的) -交换阴离子.

例如, 常用的 polisteroidnaâ sul′firovannaâ 阳离子交换树脂. 如果氨基的酸性星期三的解决方案, 当积极加载列控氨基酸和蛋白质取代钠与硫醚阴离子. 当您添加钠羟基 ph 值增加; 当 ph 值达到, 等于等电点的蛋白质分子, 氨基酸失去他们收费,变得中性. 根据重力氨基酸的影响来自扬声器, 失去电荷. 不同的蛋白质 (氨基酸) 有不同的含义 izoèlektričeskih 点.

3. 分离方法, 基于物质溶解度的差异:

和) 分馏蛋白的盐溶液的方法. 基于, 每个个体的蛋白质沉淀的混合物从共享与一些不同浓度的盐, 同时其他蛋白质在一定浓度的盐仍留在溶液. 蛋白质溶液的盐影响下沉积的过程称为 vysalivaniem. 当进一步饱和盐降临后个别蛋白质和, 因此,, 您可以选择一个接一个相对干净单个蛋白质.

b) 分发纸层析. 这种方法基于不同程度的之间两液相 nesmešivaûŝimisâ 混合物的组分的分布 (移动和固定) 和是, 蛋白质水解物放地带包装用纸一滴, 其中一端蘸在有机溶剂中. 根据毛细管力被纸张吸收的影响溶剂和, 通过沿着纸地带, 一种氨基酸进行.

旅行速度氨基酸纸上取决于其化学结构和在移动和固定的溶剂中溶解的能力. 作为手机使用饱和溶剂苯酚, n-丁基酒精等. 固定的溶剂是水, 浸透纸的夫妇. 越小的溶解性氨基酸在水以及更多他们的溶解度, 例如, 苯酚是, 他们的速度越快移动前面跟着有机溶剂.

4. 主要结构蛋白的测定

最负责的做法,建立蛋白质的一级结构时是确定的氨基酸残基序列. 目前这项工作导致大多要么 fenilizotiocianatnym Edman 方法.

埃德曼方法实现在一个专门创建为此目的,该设备, 被称为的 sequenzer (从序列序列). 埃德曼方法归结为加工蛋白肽或苯基异硫氰酸酯, 通过 p 端氨基酸连接到惰性介质 (聚苯乙烯或多孔玻璃) 在列 sekvenatora. 洗完列溶剂后 (甲醇, 二氯乙烷) 由此而暴露 feniltiokarbamilpeptid 无水 triftoracetic 酸, 由于其中释放 anilinotiozolinon 和其 N 末端氨基酸, 缩短的一酸平衡或肽蛋白仍与承运人相关联.

节 3. 核苷酸和核酸

讲座 4. 核苷酸的结构和功能

1. 核苷酸的一般特征

核苷酸- 复杂的有机物质, 3 所需组件组成:

1) 碱基;

2) pâtiuglerodnogo 糖;

3) 平衡磷酸.

复杂的有机混合物, 包括唯一的碱基和糖-戊糖, 被称为"核武器". 因此,, 核苷类核苷酸磷酸酯.

氮基

碱基推导出两种杂环化合物嘌呤和嘧啶:

· 嘌呤碱基:

腺嘌呤鸟嘌呤

· 嘧啶碱基:

尿嘧啶胞嘧啶胸腺嘧啶

Pâtiuglerodnye 糖:

β-核糖 β-脱氧核糖

磷酸

剩下的人组成一定属于核苷酸磷酸 (磷酸) 酸.

除了上述的三个强制性组件, 分子组成可能包括核苷酸和其他官能团.

在形成的核苷第一原子核糖 (dezoksiribozy) 将绑定到 N-1 或 N 系列原子 9 嘌呤碱.

与 ribozoj 连接腺嘌呤, 形成腺苷; 鸟嘌呤, 窗体 guanozin; 胞嘧啶, 成形胞苷; 尿嘧啶, 要形成尿苷.

与 dezoksiribozoj 连接腺嘌呤, 鸟嘌呤, 胞嘧啶和胸腺嘧啶, 分别形成 dezoksiadenozin, dezoksiguanosin, 脱氧胞苷, 胸苷.

最普遍的根据性质 5 糖和它的地位并不表示.

体内的是核苷酸核酸单体, 或独立操作. 这取决于, 核苷酸由其主要部件的数量, 所有核苷酸都分为 mononukleotidy, dinukleotidy 和多核苷酸 (polinukleinovye 酸).

2. 结构与功能的单声道- 和 dinukleotidov

单声道- 和 dinukleotidy 不是核酸的组成部分; 他们独立运作. 作为糖核糖核苷酸独立的写作一直是.

Mononukleotidam 包括 ATP, ADP, 股份有限公司, 辅酶 a 和其他核苷酸.

ATP- 核酸:

ATP 是能量等效的细胞, 她是反应之间的调解人, 要释放的能量 (èkzergoničeskimi) 和反应, 堆满了能量吸收 (èndergoničeskimi). 换句话说, 在 ATP 储存的能量细胞形态, 然后用于生命活动的过程.

有机化合物中不同原子间的化学通讯分为 2 类型:

1) 正常

2) makroèrgičeskie

正常的连接 -连接, 如果你的经验或腐烂的更改的自由能源连接级别是 12,5 J/mol.

Makroèrgičeskie 连接 -连接, 如果您遇到或解体的自由能源连接的级别是 25-50 千焦耳/摩尔的一种物质.

"Makroèrgičeskaâ 通信"的概念考虑能量效应转化的化学物质与正常属性.

如果分配水解能源磷酸遗留物之间的联系是 makroèrgičeskimi. 这种连接被称为一条波浪线.

1 th 能量 ATP 分子只能为 1 St 反应. ADP 和 AMP 是能量的不能够来源.

在细胞的生活 3 如何教育 ATF:

1) 下卧层波罗的海 Word 作为磷酸化.

2) 氧化磷酸化.

3) Fotosintetičeskoe 磷酸化.

辅酶 A (兴亚). COA 是乙酰基组代理; 参与了很多的过程. 它被由腺嘌呤, 核糖, 焦磷酸, 泛酸 (维生素 b3) 和 tiolamin. 简单化的辅酶,并表示为下面的公式: HS KoA. 当与乙酸和 COA 交互由 acetilkoènzim 和, 在分子中出现 makroèrgičeskaâ (高能):

Acetilkoènzim 和

Acetilkoènzim 是主要的代谢产物, 这不仅是解体和合成各种物质, 但蛋白质代谢的关系, 脂类和碳水化合物.

Dinukleotidam 是在, NADP, 时尚等等.

以上- 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸;

二核苷酸磷酸 NADP-nikotinamidadenin.

这些措施包括 dinukleotidov 烟酰胺 (烟酸酰胺, 是一种重要的维他命 - 在维生素5). NADP 分子是在结构与相同: 上面有唯一的区别, NADP 3 与原子核糖 IT 小组取代磷酸分子的其余部分.

上述的分子,能够 NFDF 可逆氧化和恢复 (由于氧化还原能力 nikotinamida), 他们因此参与作为氢载体; 在过去的生物氧化反应和 NADP 是酶脱氢酶的辅助因子.

在结构 (氧化的型)

时尚潮流和趋势. 它是由核黄素 (维生素 b2).

联邦结构 (氧化的型)

时尚, 像其他 dinukleotidy, 能够可逆氧化和恢复, 将附加到其分子 2 氢原子, 他因此,参与生物氧化法作为一种氢载体. 是 kofactorom 脱氢酶, 以及, 如上文和 NADP.

3. 核酸的结构与功能

活细胞的最显著特性是他们能够重现几乎极高的精度并不是一次或两次, 如在成千上万的一代.

活细胞具备这种能力出现在他们的核酸.

DNA 脱氧核糖核酸;

RNA 核糖核酸.

DNA 和 RNA 高分子化合物, 在此基础核苷酸, 美国 3, 5 - fosfodièfirnymi 链接. 其分子质量是高度可变 (从 15 千. 去 1 亿美元).

核酸是好地溶 fenolah; 坏弱酸溶液.

DNA 和 RNA 之间的差异:

1. 组成 DNA-腺嘌呤, 鸟嘌呤, 胞嘧啶, 胸腺嘧啶;

组成的 RNA-腺嘌呤, 鸟嘌呤, 胞嘧啶, 尿嘧啶.

2. 组成 DNA 脱氧核糖; 组成的 RNA 核糖.

3. DNA dvuhcepočečnye; RNA 单.

DNA 结构的特点

· DNA 是由两个 pravozakručennyh polinukleotidnyh 螺旋, 共享一个共同的轴.

· 两条链的 DNA antiparallel′ny, ie. 3 和 5 在相反的方向定向 fosfodièfirnye 桥梁.

· 平基地, 疏水性, 位于平行和垂直于长轴的螺旋.

· 原因 2-x 链耦合. A-T 对面; 相反地,先生 TS;

成对的基础是相互补充.

互补性 -空间互补性表面相互作用的分子或零件, 倾向于导致辅助它们之间的联系.

之间和 t 发生 2 氢键; g 和 c 之间 3 氢键.

糖和磷酸基团的残留物留在表面和水分子接触. 负电荷氨基酸残基的磷酸基团容易与蛋白质相互作用, 由组蛋白蛋白, 由它的本质区别.

4. 核酸在功能不同.

DNA 存储功能, 复制 (增加一倍) 和遗传信息的传递 (遗传信息是有关蛋白质的一级结构的信息).

RNA 的功能取决于类型的 RNA.

类型的 Rna:

和) m RNA RNA 或矩阵信息.

信使 RNA 进行中细胞质 DNA 从细胞核的遗传信息的传递函数, 对蛋白质合成的部位.

遗传信息蛋白质合成的执行情况.

有成百上千的物种的 m RNA 在细胞.

b) t-RNA-运输.

将迁移到蛋白质合成必需氨基酸的网站.

在) r-RNA-ribosomal′naâ.

核糖体细胞器, 履行职能的蛋白质合成.

5. 在本地化不同核酸.

主要的 DNA 量位于细胞核 (在组成的染色体). DNA 的一部分位于线粒体和叶绿体 (它被指细胞质 DNA). RNA 是细胞质中.

4. 核苷酸的基本生化功能

因此,, 核苷酸加入一组物质, 可以执行多种功能:

1. 是核酸的构造块, 参与的分子机制, 由哪些遗传信息存储, 是复制和转录.

2. 在能源中发挥重要作用 (磷酸) 交流, 积累和能量转移.

3. 作为酶的辅因子, 属于不同的班级.

4. 发挥重要作用的合成与分解碳水化合物, 脂肪酸和脂质.

5. 有的核苷酸信号转导的复杂进程中,中介机构 (在活细胞中的信号传输).

节 4.

讲座 5. 结构, 作用机理及酶的分类

1. 结构和基本性能的酶

酶 (酶) -蛋白物质性质, 目前在所有活细胞中,并作为催化剂的生化过程.

酶的组成可分为:

1) 简单-只氨基酸组成的;

2) 复合体的 2 件:

- 蛋白质, 这被称为 apofermentom 和

- nebelkova 部分辅助因子.

Apofermenta 复合物和辅助因子称为 holofermentom.

没有 apoferment, 既不辅因子单独都不能催化反应. 功能活动只是他们的复杂.

类型的辅助因子:

由其化学本质的辅助因子可以代表作为有机, 与无机.

有机辅助因子 可以分成两组:

1) prostetičeskie 组辅助因子, 其中强烈相连与 apofermentom,并从身体不脱离的蛋白质部分选择时.

例如, 在三羧酸循环的琥珀酸脱氢酶组成的时尚.

2) 辅酶是辅助因子, 连接到 apofermentami 的薄弱环节和容易地从他很小: 例如, 结束, NADP, 并且有时风尚.

无机辅助因子 由金属离子 (最常铁离子, 铜, 锰, 锌、 等。). 金属离子作为辅助因子或正在直接参与催化的, 任何形式的桥梁, 绑定到酶与底物.

衬底 (S) -物质, 哪种酶催化的化学转换.

酶的结构, 或酶 (E):

因为底物分子通常较小的分子的酶, 然后直接与基体接触进入分子的酶活性中心的唯一部分. 和, 底物分子表面的几何形状是互补表面活性中心.

活性中心的酶 — — 一个独特的氨基酸残基组合, 提供与底物分子和参与催化互动交流. 复合酶活性部位的组成必然包括辅助因子.

活动中心可能会有 2 阴谋:

· 锚点 (衬底);

· 催化剂.

锚情节具有几何相似性 (法规遵从性) 底物分子并提供酶的特异性.

酶与催化剂的非生物之间的相似之处

1. 任何催化剂 (无机和有机) 降低分子的活化能. 激活能量是能量的人类中的卡路里, 需要翻译所有分子 1 摩尔物质 5 在激活状态, ie. 状态, 他们可以在其中进行化学反应.

2. 任何催化剂可以加速化学反应只, 从热力学角度来看可能.

3. 催化剂不改变化学反应的方向.

4. 催化剂在反应过程中都不用于.

从无机催化剂酶之间的差异

1. 在非常温和条件下催化收益 (T, Ph 值)

2. 高效率: 酶增加反应速率

在 1010 - 1012 时间.

例: 在体内还有酶过氧化氢酶 (辅助因子 - 达菲).

1 katalaze 中的铁镁作为 10 t 的无机铁.

3. 特异性的行动. 每个酶只有加快 1 反应. 种属特异性:

- 绝对 (1 这种酵素仅在上 1 衬底, 例如, 脲酶催化尿素水解);

- 相对 (1 酶可以在底物结构类似组上操作).

4. 精细和准确的调节速度的反应条件的可能性已经改变星期三 (由于蛋白质酶的性质)

对于每个酶有其最适宜的温度.

例: 身体温度- 36,6 毕业。; 在 t = 40-41grad. 可能是不可逆的变性. 在低的温度下,出现了放缓的酶催化速率 (由于布朗运动的分子).

酶是非常敏感的酸度变化星期三, 它们在其中运作. 酶活性表现在相当狭窄的 ph 值区域内, 所谓的最适 pH. 可以考虑, 每个酶具有一定最佳浓度的质子, 它在哪里最活跃.

Ph 值的变化导致的变化在收费活动中心和分子作为一个整体; 因此,改变蛋白质分子的构象, 由于,扰的活性部位和承印物的空间整合, 所以, 反应率降低.

5. 饱和酶底物的可能性 (尤其是动力学).

6. 酶催化是严格编程过程 (1 反应; 1 衬底; 1 酶) -一系列的初等变换的物质, 严格组织在时间和空间.

2. 酶的作用机制

这种酶的作用基于酶-底物复合物的形成. 衬底的影响下改变酶的构象, 然后更改承印物上.

酶的作用机理可以表示为以下方案:

E S + → ES → EZ → EP → E P +

这是可能的分配 4 阶段:

1. 底物与酶之间起源连接 (ES), 连接离子, 共价键或其他通信.

2. 绑定的一种酶的作用下基体发生变化 (S→Z), 做出相应的反应更实惠.

3. 与酶 produktnogo 复合物的形成就会发生化学反应 (EP).

4. 从酶 produktnogo 复杂两个反应产品发布.

3. 酶的分类和命名

酶的命名法 (规则教育标题)

1. 随机 (随机推荐) -琐碎

例: 木瓜蛋白酶 (番木瓜 papaja 木).

2. 合理: 衬底 +"杂" (脂类脂肪酶)

3. 系统: 衬底 + 新型催化反应 + "杂" (乳酸脱氢酶), 或承印物 + 类的名称, 这种酶属于 + 氮杂» (乳酸-oksidoreduktaza).

酶的分类

通过在 1961 年.

分类基于类型催化反应:

1. 氧化还原酶 (复合酶, 催化氧化还原反应). 例: 克雷布斯循环 izocitratdegidrogenaza.

2. 转移酶 (催化转移反应的官能团或分子间的分子残留). 例: 糖酵解的激酶转移酶-1-th 阶段.

3. 水解酶 (简单的酶, 催化淀粉水解反应, 低聚糖, 胖子). 例: 脂肪酶, 转化酶, 麦芽糖酶等.

4. 裂解酶 (催化 negidrolitičeskoe 芯片从基质的某些群体的原子以双键的形成, 或加入双键上). 例: 从糖酵解-二磷酸果糖醛缩酶.

5. 异构酶 (催化异构化空间或重组 1 th 分子内). 例: 糖酵解 triozofosfatizomeraza.

6. 连接酶活性 (经常被称为 sintetazami) -催化合成反应, 与富含能量的链接的崩溃相关联 (ATF).

每个酶都有一个 4 位数字代码: 类的子类-podpodklass- 这种酶个体数.

4. 酶催化反应动力学

酶催化反应动力学的特点是饱和酶底物, 在进一步增加 [S] 不增加反应速率. 实证研究发现, 酶催化反应动力学可以被表达如下:

底物浓度的, 其中酶达到饱和, 是一个恒定的特征为每个特定的酶.

酶催化反应动力学可以用方程来描述, 这是由理论科学家输出制作及门滕动力学, 为了表彰他们被命名为.

米氏方程 - 门滕动力学

m 米氏常数. 它是这底物浓度的, 哪里的反应速率最大值的一半.

米氏常数的特点酶对底物的亲和力: 这变的更小, 对底物的酶亲和力越大, 更好的反应.

5. 规管在细胞中的酶促过程

多种方式的调节酶促过程可以分为两组:

1. 通过改变其合成和衰变的速度酶含量的调节. 应该注意到以下流程:

镇压是镇压 (或减少) 酶合成速度;

归纳推理是加快合成酵素的特定的低分子化合物电感影响下的过程.

2. 可用在细胞酶活性调节.

和) 由温度变化, pH 值, 承印物的量, 辅助因子,等等。;

b) allosteričeskaâ 调节 (只为 allosteričeskih 酶的的特性). 被称为 Allosteričeskimi 的酶, 但活性中心与额外的中心协理 (变构中心). Allosteričeskih 酶活性的调节通过改变酶分子的构象, 造成的代谢物特别 allosteričeskomu %加入. 代谢产物调节器 (变构效应) 执行任何功能活化剂, 或缓蚀剂;

在) 共价修饰的酶催化活性酶调节可以归结为共价键磷酸基团的核苷酸或加入. 例如, 这种形式的糖原磷酸化酶有较高的催化活性;

g) 用活化剂化学化合物的酶活性的变化, 提高酶的活性 (例如, 氨基酸半胱氨酸和谷胱甘肽是三肽激活许多蛋白酶).

d) 用抑制剂化合物的酶活性的变化, 抑制酶的活性.

抑制作用

抑制作用 -减少或完全抑制酶活性受某些物质的影响 (抑制剂).

抑制作用可以是两种主要类型: nebratimoe 和可逆.

的时候 不可逆 酶和抑制剂的形式 nedissociiruûŝij 复杂的抑制作用. 不可逆抑制体内是罕见的如果是, 由于物质, 来自外界.

的时候 可逆 抑制这种酶的抑制剂形式复杂游离.

可逆的抑制作用, 反过来, 分为竞争和非竞争.

竞争性抑制 -抑制, 抑制剂与底物有相似的结构和活性酶分竞争. 竞争性抑制体内频繁发生,是一种调节酶的活性.

竞争性抑制取决于承印物和抑制剂的浓度比时的反应速度. 底物浓度越高, 复合物的形成的可能性就越高, 反应率越高. 因此,, 可以通过增加底物浓度以及抑制竞争性抑制.

非竞争性抑制作用 -抑制, 在其中的底物和抑制剂与酶分子的不同部位交互. 当抑制剂, 结合酶分子, 所以修改它的结构, 反应最大速率是不可能的.

随着底物浓度的增加抑制 nekonkurentnom 并不能解决抑制剂. 非竞争性抑制体内, 作为一项规则, 与正文中重金属的到来.

节 5. 碳水化合物和他们交流

讲座 6. 碳水化合物的化学结构与性能

1. 一般特征和分类的碳水化合物

碳水化合物是化合物, 种类繁多,往往完全相反的属性. 在他们之中是低分子量与高分子量物质, 晶态和非晶态, 水可溶性和不溶性它完全, 能够氧化和相对抗氧化剂的影响.

一般公式, 为广大的碳水化合物的特点, 与n(N2在)m

对碳水化合物的化学性质分为:

· 单糖 (简单的糖);

· 低聚糖;

· 多糖.

单糖包含 3-8 碳原子并不遭受水解形成的简单的碳氢化合物.

低聚糖的单糖的聚合物, 包含 2-10 其余的单糖.

多糖是单糖的聚合物, 包含多个 10 单糖的遗留物.

2. 结构, 属性和功能的单糖

单糖 分为以下几组:

1. 由碳原子数目:

· 丙糖 (3)

· 四 (4)

· 戊糖 (5)

· 己糖 (6)

· Heptose (7)

· Octose (8)

2. 化学结构:

· 醛糖

· Ketozy

所有的单糖是醇, 或 al′degidospirtami, 或 ketospirtami. 在其分子中, 作为一项规则, 碳原子数目等于的水分子数目 (ie. m = n).

D-葡萄糖 (al′doza) D-果糖 (酮症)

醛糖和 ketozy 是同分异构体.

单糖的基本化学特性:

1.从一种形式的旋 anomera 过渡到另 (例如, α-葡萄糖 →β-葡萄糖). Anomerami 目的对映体形式的单糖被称为, 地位的羟基 poluacetal′nogo 与众不同.

2. 将还原到多元醇 (例如, 葡萄糖还原到电, 核糖达 ribita).

3. 与相应的酸形成的氧化 (例如, 根据 okislâemoj 组的葡萄糖可以形成 glûkonovuû, glûkuronovuû 和 glûkarovuû 的酸).

4. Èpimerizaciâ (例如, 在弱碱性星期三 D-葡萄糖是在平衡与 ketogeksozoj (D-果糖) 和 al′dogeksozoj (D-mannozoj).

5. 苷类成分的形成. 他带与酒精分组分子的缩合 anomernoj 导致 o 苷的形成. 正是通过这些内置寡核苷酸的关系- 和多糖. 当与通信组他 anomernoj NH2-集团形成了 N-苷.

6. Èterifikaciâ. 单糖形成酯与不同酸的羟基. 特别是代谢有重要作用的磷酸化糖.

7. 能够与含氮的反应化合物在高温下形成的特定物质染 melanoidinov.

8. 葡萄糖的能力 (和其他的水) 受分裂 (通过糖酵解) 和 sbraživaniû 微生物.

单糖的主要功能:

1. 能源 (单糖是很容易被四分五裂,发射能量, 这是用在教育 ATF).

2. 塑料 (代谢). 单糖是形成许多重要物质的前体: 立场和结构多糖, 氨基酸, 脂肪酸, 甘油等等.

3. 结构, 属性和功能的低聚糖

低聚糖通过以下指标进行区分:

1. 单糖的数目.

2. 定性的组成.

3. 单糖之间的糖苷联系的性质.

在解决方案中的单糖是总是圆的形式存在于; 寡核苷酸的组成- 也是多糖在圆形窗体.

第一个碳原子, 加氧, 是最无功. 作为一项规则, 链接是由 glikozidnogo 形成的。 (poluacetal′nogo) 羟基.

对于某些属性是典型的低聚糖, 标记为单糖. 此外应指出, 那低聚糖, 进入人体与食物, 胃肠道中遭受到他们结构块糖水解. 因此细胞他们是已经在简单糖的形式和, 因此, 执行相同的功能, 这和低聚糖.

最受欢迎的是低聚糖的糖. 考虑的最重要的化学成分的他们.

蔗糖 包括的残留量 α-葡萄糖和 β-果糖, 美国 β-苷 (或 fruktozidnoj) 通信. 蔗糖水解发生时酶转化酶参与 (蔗糖酶):

蔗糖 α-葡萄糖 β-果糖

蔗糖酶大量酵母和肠道微生物所载. 葡萄糖和果糖以同等数量的混合物, 在蔗糖水解过程中形成, 被称为复发的糖.

麦芽糖 -双糖, 2 x 残留的组成 α-葡萄糖. 这是基本的淀粉水解产物.

麦芽糖 → α-葡萄糖 + α-葡萄糖

麦芽糖水解发生与酶 mal′tazy 的参与.

是麦芽糖酶唾液及胰液中.

乳糖是牛奶糖, 在动物机体中形成.

乳糖 = β-半乳糖 + α-葡萄糖催化酶水解乳糖 lactaza.

乳糖酶是非常活跃的婴儿; 不保存一些成人乳糖酶, 这就需要不容忍的牛奶.

4. 结构, 属性和功能的多糖

多糖可分为 gomosaharidy 和 geterosaharidy.

在组成 gomosaharidov 包括一种类型的单糖. 如果单体果糖, 果聚糖 nzyvaetsâ 多糖; 半乳糖-galaktan; 葡萄糖-葡聚糖.

单体 geteropolisaharidov 单糖 2 或更多的类型. 例如, 阿拉伯糖和葡萄糖均部分 arabinoglûkanov; 木糖和阿拉伯糖-阿拉伯木聚糖的.

淀粉 (gomosaharid) -植物多糖的更换; 2 h 形式存在: 直链淀粉和支链淀粉.

直链淀粉 -线性多糖, 包括的残留量 α-葡萄糖, 美国 α -1, 4 通信.

支链淀粉 -分枝多糖, 为每个 12 葡萄糖残基, 美国 α -1, 4 通信, 已 α -1, 6 联系.

这些物质在其物理和化学性能差别很大. 所以, 例如, 直链淀粉与碘变蓝, 和支链淀粉红紫色. 他们不同溶出度: 直链淀粉容易溶解在温暖的水中,并提供解决方案与相对较低的粘度, 而支链淀粉溶于水,只有当在压力下加热,并给出非常粘稠的液体.

糖原("动物淀粉") -结构是类似于淀粉, 而是更广泛.

是营养储备 (主要在肝脏和肌肉中形成).

纤维素 (纤维) -多糖, 组成的大量的残留量 β-glûkopiranozy.

多糖的功能:

1. 营养供应 (淀粉, 糖原是最常见的物质).

2. 能量来源 (如果你使用他们作为能源,必须先经过分解为单糖).

3. 结构 (在植物细胞壁纤维素-窗体, 甲壳动物, 细胞壁的细菌).

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