-Drucken ArtikelStudie über die Homogenität der Protein-Drogen und separate Protein Fraktionen von verschiedenen Methoden produziert, die wichtigsten davon basieren sich auf Anwendung der Ultrazentrifuge, Elektrophorese, Chromatographie, sowie auf die Studie über die Löslichkeit von Proteinen.
1. Methoden zur Trennung von Proteinen und Aminosäuren, auf der Grundlage der unterschiedlichen Molekulargewicht Stoffe:
und) Differentielle Zentrifugation. In einer Ultrazentrifuge hinterlegt zuerst die schwereren Moleküle, dann weniger schwerwiegend.
B) Gel-filtration. Mit dieser Methode gefüllt chromatographische Spalte porösen Körnchen stark hydratisiert Kohlenhydrat polymer, mehr als oft nicht sefadeksa (Spezielle verarbeitet Ableitungen von hochmolekularen Kohlenhydrat dextran). Wenn durch die Spalte filtern die Mischung von niedermolekularen und makromolekularen Proteinen sind kleine Proteinmoleküle, Eindringen durch die Poren in Granulat sefadeksa, treten auf der Spalte langsamer, als weiße, Moleküle, die nicht in den Poren der Pellets und daher schneller fließen aus den Lautsprechern passen.
2. Methoden zur Trennung von Proteinen und Aminosäuren, anhand von Unterschieden in den Säure-Basen-Eigenschaften (oder Unterschiede in ihrer elektrischen Ladungen):
und) Elektrophorese-Methode. Die Bedeutung der Elektrophorese ist der Abteilung sind in Lösung in das elektrische Feld von Stoffen anhand von Unterschieden in ihrer elektrischen Ladungen. Elektrophoretische Studie des Proteins produziert in der Regel bei verschiedenen pH-Werten, da. installiert, Wenn ein Produkt pH-Wert Protein verhält sich wie eine homogene Substanz, Wenn ein anderer pH-Wert das gleiche Medikament gemischt werden können.
In den letzten Jahren weit verbreitete Elektrophorese von Proteinen und Peptiden Lösungen in verschiedenen Medien-Filterpapier, Holz oder Krahmal′nom Pulver, Polyacrylamid-gel. Diese Methoden können Sie Ihre extrem kleine Mengen von Proteinen zu analysieren.
B) Disk-Elektrophorese im Polyacrylamid-gel, wo eine Mischung von Proteinen, die gleichzeitigen Auswirkungen des elektrischen Feldes und Steigung Ph ausgesetzt ist. Es hat eine besonders hohe Auflösung.
Filterung durch das gel, Neben Polyacrylamidgelelektrophorese, weit verbreitet für schnelle ungefähre Molekülmasse Bestimmung von Proteinen.
in) Ionenaustausch Chromatographie. Ionenaustauschchromatographie als Trägerstoff verwendet Polymere, die Träger selbst kostenlos-Ionen-Austauscher:
· kationen-Austauscher (negativ aufgeladen) -Kationen Austausch;
· Anionoobmennye Harz (positiv aufgeladen) -Austausch von Anionen.
Zum Beispiel, häufig verwendete Polisteroidnaâ Sul′firovannaâ kation Austauscher. Wenn die Lösung der amino sauren Mittwoch, Wenn die Spalten positiv geladen Aminosäuren und Proteine, die anstelle von Natrium mit sulfid-Anion geladen. Wenn Sie hinzufügen erhöht Natrium Hydroxyl pH-Wert; Wenn der pH-Wert erreicht, die Proteinmoleküle gleich Isoelektrischer Punkt, Aminosäuren verlieren ihre Ladung und werden neutral. Unter der Einfluss der Schwerkraft Aminosäure kommt aus den Lautsprechern, kostenlos zu verlieren. Verschiedene Proteine (Aminosäuren) haben Sie verschiedene Bedeutungen Izoèlektričeskih Punkte.
3. Aufbereitungsverfahren, basierend auf Unterschiede in der Löslichkeit von Stoffen:
und) Methode der Fraktionierung von Proteinen von Salzlösungen. Basierend auf der, dass jedes einzelne Protein aus der Mischung von gemeinsam mit einigen unterschiedlichen Konzentrationen des Salzes ausgefällt wird, Andere Proteine in einer bestimmten Konzentration des Salzes bleibt in Lösung. Der Prozess der Ablagerung von Protein-Lösung unter dem Einfluss des Salzes wird Vysalivaniem genannt.. Wenn weitere Sättigung Salz fällt nach einzelnen Protein und, so, Wählen Sie eins nach dem anderen relativ sauber einzelne Proteine.
B) Verteilung von Chromatographie auf Papier. Diese Methode basiert auf unterschiedlicher Verteilung der Bestandteile der Mischung zwischen die zwei flüssigen Phasen-nesmešivaûŝimisâ (Mobile und stationäre) und ist, Tropfen, die Protein-Hydrolysat aufgesetzte Streifen Papier Verpackung, ein Ende davon ist in organischem Lösungsmittel getaucht.. Das Lösungsmittel unter dem Einfluss von Kapillarkräften vom Papier aufgenommen und, Weitergabe von den Papierstreifen, trägt für eine Aminosäure.
Reise-Geschwindigkeit-Aminosäuren auf Papier hängt davon ab, ihre chemische Struktur und die Fähigkeit, in mobilen und stationären Lösungsmittel auflösen. Verwenden Sie als Mobile gesättigten Lösungsmitteln phenol, n-Butylalkohol, etc.. Stationäre Lösungsmittel ist Wasser, Paare, die das Papier zu sättigen. Je kleiner die Löslichkeit von Aminosäuren in Wasser und je mehr ihre Löslichkeit, zum Beispiel, Das Phenol ist, desto schneller bewegen sie vorne, gefolgt von organischen Lösungsmitteln.
4. Bestimmung der Primärstruktur des Proteins
Wird auf die Abfolge der Aminosäuren bestimmen die größte Verantwortung Verfahren bei der Aufstellung der Primärstruktur von Proteinen. Derzeit führen diese Arbeit meist entweder Fenilizotiocianatnym Edman-Methode.
Edman-Methode erfolgt in einer speziell zu diesem Zweck das Gerät erstellte, genannte sequenzer (von Sequenz-Sequenz). Edman-Methode kommt auf die Verarbeitung von Protein-Peptid oder Phenyl-Isothiocyanat, über p-End Aminosäure zu inerten Medien angeschlossen (Polystyrol oder porösen Gläsern) in der Spalte sekvenatora. Nach dem Waschen die Spalte Lösungsmittel (Methanol, Ethylendichlorid) die daraus resultierende Feniltiokarbamilpeptid wasserlosen Triftoracetic Säure aussetzen, durch die Anilinotiozolinon und die Aminosäure N-End veröffentlicht, eine verkürzte eine saure Gleichgewicht oder Peptid Protein bleibt Träger zugeordnet.
Abschnitt 3. NUKLEOTIDEN UND NUKLEINSÄUREN
Vortrag 4. Struktur und Funktion der Nukleotide
1. Allgemeine Merkmale der Nukleotide
Nukleotide- komplexe organische Stoffe, bestehend aus 3 erforderlichen Komponenten:
1) Nukleinbasen;
2) Pâtiuglerodnogo Zucker;
3) Gleichgewicht-Phosphorsäure.
Komplexe organische Verbindungen, bestehend nur aus den Nukleinbasen und Zucker-Pentosen, genannt "Atomwaffen". Daher, Nukleotide-Phosphat Ester der Nukleosid.
Stickstoffbasen
Nukleinbasen leiten zwei Heterocyclische Verbindungen-Purin- und Pyrimidinbasen:
· Purin Nukleinbasen:
Adenin, Guanin
· Pyrimidin Nukleinbasen:
Uracil Cytosin, Thymin
Pâtiuglerodnye Zucker:
β-Ribose β-Desoxyribose
Phosphorsäure
Die Zusammensetzung des Restes gehört unbedingt Nukleotide Phosphorsäure (Phosphorsäure) Säure.
Zusätzlich zu den oben genannten drei obligatorischen Komponenten, die Zusammensetzung der Moleküle kann Nukleotid und andere funktionelle Gruppen enthalten..
Bei der Bildung der ersten Atom-Ribose Nucleoside (dezoksiribozy) bindet an die N-1 oder N-Serie Atom 9 Atom Purin-Basen.
Eine Verbindung mit Ribozoj Adenin, Bildung von Adenosin; Guanin, Formular guanozin; Cytosin, Bildung von Cytidin; Uracil, Uridin zu bilden.
Eine Verbindung mit Dezoksiribozoj Adenin, Guanin, Cytosin und Thymin, Bildung von Dezoksiadenozin bzw., dezoksiguanosin, deoxycytidine, Thymidin.
Die am häufigsten in der Natur nach 5 Status der Zucker und es wird nicht angegeben..
Im Körper werden Nukleotide, Nukleinsäuren Monomere, oder unabhängig betriebenen. Je nachdem, Menge in Nukleotide, vertreten durch deren Hauptkomponenten, Alle Nukleotide sind in Mononukleotidy unterteilt., Dinukleotidy und Polynukleotide (Polinukleinovye Säure).
2. Struktur und Funktion von Mono- und dinukleotidov
Mono- und Dinukleotidy sind nicht Bestandteil der Nukleinsäuren; Sie arbeiten unabhängig. Die Zusammensetzung des unabhängigen Nukleotide als der Zucker Ribose ist immer.
Die Mononukleotidam umfassen ATP, ADP, CORP, Coenzym a und die andere Nukleotide.
ATP- Nukleinsäure:
ATP ist die Energie der Zellen entspricht, Sie ist ein Vermittler zwischen den Reaktionen, gonna Energie freisetzen (èkzergoničeskimi) und Reaktionen, gestapelt mit Energieabsorption (èndergoničeskimi). Mit anderen Worten:, in Form von ATP gespeicherte Energie Zelle, die ist dann für Prozesse der vital-Aktivität verwendet..
Chemische Kommunikation zwischen verschiedenen Atome in organischen Verbindungen gliedern sich in 2 Typ:
1) normale
2) makroèrgičeskie
Normale Verbindung -Verbindung, Wenn Sie erleben oder zerfallen ist die Änderung der Höhe der freien Energie-Verbindungen 12,5 J/mol.
Makroèrgičeskie Verbindung -Verbindung, Wenn Sie Probleme oder Zerfall von denen das Niveau der freien Energie-Verbindung ist 25-50 kJ/Mol eines Stoffes.
Das Konzept der "Makroèrgičeskaâ Kommunikation" berücksichtigt der Energie-Effekt durch eine chemische Reaktion eines Stoffes mit normalen Eigenschaften umgewandelt.
Verbindungen zwischen Reste der Phosphorsäure sind Makroèrgičeskimi, wenn die Hydrolyse Energie zugeordnet ist. Solchen Verbindung aufgerufen eine Wellenlinie.
1-th Energie ATP-Moleküle können nur für 1-St Reaktion dienen.. ADP und AMP ist nicht in der Lage, Energiequelle sein.
In lebenden Zellen sind 3 wie Bildung ATF:
1) Natursand baltischen Wort als Phosphorylierung.
2) Oxidative Phosphorylierung.
3) Fotosintetičeskoe Phosphorylierung.
Coenzym A (KOA). COA ist ein Agent der Acetyl-Gruppen; in vielen Prozessen beteiligt. Es besteht aus Adenin, Ribose, Diphosphate, Pantothensäure (Vitamin b3) und tiolamin. Vereinfachende Coenzym und wird dargestellt, wie die folgende Formel: HS-KoA. Wenn Interaktion mit Essigsäure und COA entsteht durch Acetilkoènzim und, in einem Molekül, das Makroèrgičeskaâ angezeigt wird (energiereiche):
Acetilkoènzim und
Acetilkoènzim und ist ein wichtiger Metabolit, Das ist nicht nur der Zerfall und die Synthese verschiedener Stoffe, aber das Verhältnis zwischen Protein-Stoffwechsel, Lipide und Kohlenhydrate.
Die Dinukleotidam sind über, NADP, FAD, etc..
ÜBER- Nicotinamid-adenin-dinucleotid;
NADP-Nikotinamidadenin-dinucleotid-phosphat.
Dazu gehörten Dinukleotidov NICOTINAMID (amid Nikotinsäure, ist ein wichtiges vitamin - Vitamin in der5). NADP-Molekül ist in Struktur, die oben mit dem einzigen Unterschied identisch, dass NADP mit 3 Atom Ribose Gruppe es ersetzt den Rest des Moleküls Phosphorsäure.
Die Moleküle oben und sind fähig NFDF reversible Oxidation und Restaurierung (durch Redox Fähigkeit nikotinamida), Sie beteiligen sich daher als Wasserstoff-Träger; in der biologischen Oxidationsreaktionen über und NADP sind die Kofaktoren von Enzymen Dehydrogenases.
Die Struktur über (oxidierte form)
FAD-Moden und trends. Es besteht aus riboflavin (Vitamin b2).
FÖDERALE Struktur (oxidierte form)
FAD, wie andere dinukleotidy, Lage, reversibel oxidiert und Wiederherstellen, Anfügen an seine Molekül 2 Wasserstoffatom, Er nimmt daher bei biologischen Oxidation als Wasserstoff-carrier. Ist Kofactorom dehydrogenases, so, wie oben und NADP.
3. Struktur und Funktion der Nukleinsäuren
Die bemerkenswerteste Eigenschaft lebender Zellen ist ihre Fähigkeit, mit fast höchster Präzision und nicht einmal oder zweimal zu reproduzieren, wie Hunderte und Tausende von Generationen.
Lebenden Zellen haben diese Fähigkeit durch die Anwesenheit in ihnen von Nukleinsäuren.
DNA-Desoxyribonukleinsäure;
RNA-Ribonukleinsäure.
DNA und RNA-Makromolekulare Verbindungen, die basieren auf Nukleotide, Vereinigte 3, 5 - Fosfodièfirnymi Verbindungen. Die molare Masse ist sehr variabel (von 15 tausend. bis 1 Milliarden).
Nukleinsäuren werden in Fenolah gut gelöst.; schlechte-schwach saure Lösungen.
Unterschiede zwischen DNA und RNA:
1. Bestehend aus DNA-Adenin, Guanin, Cytosin, Thymin;
bestehend aus RNA Adenin, Guanin, Cytosin, Uracil.
2. Bestehend aus DNA-Desoxyribose; bestehend aus RNA-ribose.
3. DNA-dvuhcepočečnye; RNA-single.
Merkmale der DNA-Struktur
· DNA besteht aus zwei Pravozakručennyh Polinukleotidnyh Spiralen, gemeinsame Nutzung einer gemeinsamen Achse.
· Zwei Ketten von DNA-antiparallel′ny, dh. 3 und 5 Fosfodièfirnye-Brücken sind in entgegengesetzter Richtung orientiert..
· Flache Basen, hydrophobe, befindet sich in parallelen Ebenen und senkrecht zur Längsachse der Spiralen.
· Grund 2 X Ketten gekoppelt. Gegenüber der A-T; im Gegenteil, Herr TS;
Gepaarte Basen sind komplementär zueinander.
Komplementarität -räumliche Komplementaritäten Oberflächen interagierende Moleküle oder Teile davon, tendenziell dazu führen, dass sekundäre Verbindungen zwischen Ihnen.
Zwischen a und t tritt auf 2 Wasserstoffbrücken; zwischen g und c- 3 Wasserstoffbrücken.
Die Überreste von Zucker und Phosphatgruppen bleiben auf der Oberfläche und Moleküle mit Wasser in Berührung kommen. Negativ geladenen Rückstände der Phosphorsäure Gruppe interagieren leicht mit Proteinen, dominiert der Histon-Proteine-Proteine, zeichnet sich durch seine grundlegende Natur.
4. Nukleinsäuren unterschiedlichen features.
Die Funktion der DNA-Speicher, Replikation (Verdoppelung) und die Übertragung von Erbinformation (erbinformation sind Informationen über die primäre Struktur der Proteine).
RNA-Funktionen werden von der RNA-Typ bestimmt..
Arten von RNS:
und) m-RNA-RNA oder Matrix-Informationen.
Boten-RNA führt die Übertragungsfunktion des die Erbinformation des Zellkerns aus der DNA im Zytoplasma, auf der Website der Proteinsynthese.
Umsetzung der erblichen Informationen-Proteinsynthese.
Es gibt Hunderte von Tausenden von Arten der m-RNA in einer Zelle.
B) t-RNA-transport.
Auf der Website der Protein-Synthese notwendigen Aminosäuren migriert.
in) R-RNA-ribosomal′naâ.
Ribosomen-Organell, die Funktionen der Proteinsynthese.
5. Nukleinsäuren unterscheiden sich in der Lokalisierung.
Die größte Menge von DNA befindet sich im Zellkern (in der Zusammensetzung der Chromosomen). Teil der DNA befindet sich in den Mitochondrien und Chloroplasten (Es bezeichnet man als zellplasmatische DNA). RNA ist im Zytoplasma.
4. Grundlegenden biochemischen Funktionen der Nukleotide
So, Nukleotide sind eine Gruppe von Substanzen verbinden., die eine Vielzahl von Funktionen ausführen:
1. Sind die Bausteine der Nukleinsäuren, Teilnahme an molekularen Mechanismen, durch die genetischer Information gespeichert ist, repliziert und transkribiert wird.
2. Eine wichtige Rolle im Energie (Phosphorsäure) Exchange, Anhäufung und Übertragung von Energie.
3. Dienen Sie als Kofaktoren von Enzymen, gehören verschiedene Klassen.
4. Eine wichtige Rolle in der Synthese und der Zerfall der Kohlenhydrate, Fettsäuren und Lipide.
5. Die Nukleotide sind die Vermittler in die komplexen Prozesse der Signaltransduktion (Signalübertragung in lebenden Zellen).
Abschnitt 4. ENZYME
Vortrag 5. Struktur, die Aktion-Mechanismus und Klassifizierung von Enzymen
1. Struktur und grundlegende Eigenschaften der Enzyme
Enzyme (Enzyme) -Protein Stoff Natur, vorhanden in allen lebenden Zellen und dienen als Katalysatoren für biochemische Prozesse.
Die Zusammensetzung der Enzyme gliedern sich in:
1) einfach besteht nur aus Aminosäuren;
2) der Komplex besteht aus 2 Stück:
- von protein, Das nennt man Apofermentom und
- Nebelkova Teil-Cofaktor.
Apofermenta komplex und Cofaktor heißt holofermentom.
Keine apoferment, Weder Cofaktor individuell können keine Reaktion zu katalysieren. Funktionell aktiven nur ihre Komplex.
Arten von Cofaktoren:
Durch seine chemische Natur können Cofaktoren als ökologisch dargestellt werden, und anorganische.
Organische Kofaktoren Sie können in zwei Gruppen unterteilt werden:
1) Prostetičeskie Gruppe-Cofaktoren, die sind eng verbunden mit Apofermentom und aus dem Körper nicht losgelöst von der Protein-Teile ausgewählt.
Zum Beispiel, FAD in der Zusammensetzung der das Enzym Succinat-Dehydrogenase des Krebs-Zyklus.
2) Coenzyme sind Cofaktoren, an der Apofermentami-Schwachstellen und leicht von ihm winzige angeschlossen: zum Beispiel, ÜBER, NADP, und manchmal FAD.
Anorganische Cofaktoren vertreten durch Metallionen (in den meisten Fällen Eisen-Ionen, Kupfer, Mangan, Zink, etc.). Metallionen als Cofaktoren oder sind direkt an der Katalyse beteiligt, entweder Formular-Brücken, Binden Sie an das Enzym mit Substrat.
Substrat (S) -Stoff, chemischen Umwandlungen, welche Enzym katalysiert..
Die Struktur des Enzyms, oder Enzym (E):
Da die Substrat-Molekül in der Regel kleinere Moleküle von Enzymen, dann tritt in direkter Kontakt mit dem Substrat das einzige Teil der Moleküle des Enzym-aktiv-Center. Wobei, die Geometrie der Fläche des Moleküls Substrat ist ergänzende Oberfläche aktiv Center.
Aktiven Zentrum der Enzyme-eine einzigartige Kombination von Aminosäuren, ermöglicht die Interaktion mit dem Substrat-Molekül und die Teilnahme an der Katalyse. Komplexe Enzyme in der Zusammensetzung der aktiven Site umfasst notwendigerweise Cofaktor.
Möglicherweise Active Center 2 Grundstück:
· Anker (Substrat);
· katalytische.
Anker-Plot hat eine geometrische Ähnlichkeit (Konformität) das Substrat-Molekül und stellt die Enzym Spezifität.
Ähnlichkeiten zwischen Enzymen und Katalysatoren durch abiotische
1. Jeder Katalysator (anorganische und organische) verringert die Aktivierungsenergie der Moleküle. Aktivierungs-Energie ist die Menge an Energie in Kalorien, benötigt, um alle Moleküle 1 Maulwurf Stoffes übersetzen 5. im angesteuerten Zustand, dh. den Zustand der, in denen können sie in einer chemischen Reaktion engagieren..
2. Jeder Katalysator kann chemische Reaktionen nur beschleunigen., möglich aus der Perspektive der Thermodynamik.
3. Katalysatoren ändern nicht die Richtung einer chemischen Reaktion.
4. Nicht verbrauchte Katalysatoren während der Reaktion.
Unterschiede zwischen der Enzyme aus anorganischen Katalysatoren
1. Katalyse-Erlös unter sehr milden Bedingungen (T, PH)
2. Hoher Wirkungsgrad: Enzyme erhöhen die Rate der Reaktion
in 1010 - 1012 mal.
Beispiel: im Körper gibt es das Enzym Katalase (Cofaktor - Fe).
1 mg Eisen in Katalaze fungiert als eine 10 t von anorganischen Eisen.
3. Die Besonderheit der Maßnahme. Jedes Enzym beschleunigt nur 1 Reaktion. Arten-Spezifität:
- absolute (1 das Enzym wirkt nur auf 1 Substrat, zum Beispiel, Enzym Urease katalysiert die Hydrolyse von Harnstoff);
- relative (1 Enzym kann auf eine Gruppe von ähnlichen Struktur Substraten arbeiten.).
4. Die Möglichkeit, eine feine und präzise Regulierung der Geschwindigkeit der Reaktionsbedingungen Mittwoch geändert haben (aufgrund der Beschaffenheit des Enzyms protein)
Für jedes Enzym hat seine optimale Temperatur.
Beispiel: Körper-Temperatur- 36,6 Grad.; bei t = 40-41grad. möglicherweise irreversible Denaturierung. Bei niedrigen Temperaturen gab es eine Verlangsamung der Rate der enzymatische Katalyse (durch Brownsche Bewegung der Moleküle).
Enzyme sind sehr empfindlich auf Säure Mittwoch, in denen sie tätig. Enzym-Aktivität manifestiert sich in relativ engen pH-Wert zone, bezeichnet einen optimalen pH-Wert. Kann als, jedes Enzym hat eine bestimmte optimale Konzentration von Protonen, wo ist es am aktivsten.
PH-Änderung führt zu eine Änderung der Gebühren auf das aktive Zentrum und das Molekül als Ganzes; Dadurch ändert sich die Konformation des Protein-Moleküls, wodurch die räumliche Übereinstimmung der aktiven Site und Substrat gestört, so, die Reaktionsgeschwindigkeit wird reduziert.
5. Möglichkeit der Sättigung des Enzym-Substrat (vor allem die Kinetik).
6. Enzymatische Katalyse ist streng programmiert Prozess (1 Reaktion; 1 Substrat; 1 Enzym) -eine Reihe von elementaren Transformationen von Stoffen, streng organisiert in Raum und Zeit.
2. Die Wirkungsweise von Enzymen
Die Wirkung des Enzyms beruht auf der Bildung eines Enzym-Substrat-Komplex. Unter der Einfluss des Substrates ändert sich die Konformation des Enzyms, Ändern Sie dann das Substrat.
Die Wirkungsweise von Enzymen kann als das folgende Schema dargestellt werden:
E + S → ES → EZ → EP → E + P
Sie können auswählen 4 Phase:
1. Zwischen Substrat und Enzym stammen Sie Verbindung (ES), in der Verbindung Ion verbunden, Kovalente oder andere Kommunikation.
2. Das Substrat unter Einwirkung eines gebundenen Enzyms erfährt Veränderungen (S→Z), für die entsprechende Reaktion erschwinglicher zu machen.
3. Eine chemische Reaktion tritt mit der Bildung der Enzym-Produktnogo-Komplex (EP).
4. Die Reaktionsprodukte werden von der Enzym-Produktnogo-Komplex freigegeben..
3. Nomenklatur und Klassifikation der Enzyme
Nomenklatur von Enzymen (Regeln-Bildung-Titel)
1. Zufällige (zufällig ausgewählte) -trivial
Beispiel: Papain (Carica Papaja-Holz).
2. Rationale: Substrat + "AZA" (Lipide-lipase)
3. Systematische: Substrat + Typ-katalysierte Reaktion + "AZA" (Lactat-dehydrogenase), oder Substrat + der Name der Klasse, Dieses Enzym gehört zur + AZA» (Laktat-oksidoreduktaza).
Klassifizierung von Enzymen
Im angenommenen 1961 Jahr.
Die Klassifizierung basiert auf Typ-katalysierte Reaktion:
1. Oxidoreduktase (komplexe Enzyme, katalytische Redoxreaktionen). Beispiel: Izocitratdegidrogenaza des Krebs-Zyklus.
2. Transferase (katalysieren Sie Übertragungsreaktionen Funktionsgruppen oder Molekulare Rückstände zwischen Molekülen). Beispiel: Kinase-Transferase-1-th-Etappe der Glykolyse.
3. Hydrolase (einfache Enzyme, um die Reaktion der Stärkehydrolyse katalysieren, Oligosaccharide, Fett). Beispiele: Lipase, Invertase, Maltase, etc..
4. Lyasen (katalysieren Sie Negidrolitičeskoe Chip entfernt die scheussliche bestimmter Gruppen von Atomen mit der Bildung von Doppelbindungen, oder Beitrittsurkunde auf die Doppelbindung). Beispiel: Fructose-bisphosphat Aldolase aus Glykolyse.
5. Isomerase (die Isomerisierung katalysieren räumliche oder Umstrukturierung innerhalb der 1-th-Moleküle). Beispiel: Triozofosfatizomeraza der Glykolyse.
6. Ligase-Aktivität (oft bezeichnet als sintetazami) -katalysieren Reaktionen der Synthese, Zusammenhang mit dem Zusammenbruch der energiereichen Verbindungen (ATF).
Jedes Enzym hat einen 4-stelligen code: Klasse-Unterklasse-podpodklass- die individuelle Nummer des Enzyms.
4. Kinetik von enzymatischen Reaktionen
Die Besonderheit der Kinetik der Enzymreaktionen ist das Enzym-Substrat vollständig auslasten, bei einer weiteren Erhöhung [S] die Rate der Reaktion wird nicht erhöht werden.. Empirisch gefunden, dass die Kinetik von enzymatischen Reaktionen wie folgt ausgedrückt werden kann:
Konzentration von Substrat, welches Enzym Sättigung erreicht, ist ein konstantes Merkmal für jeden bestimmten Enzym.
Kinetik der Enzymreaktion kann durch folgende Gleichung beschrieben werden, Das war die Ausgabe der theoretischen Wissenschaftler machen und Menten Kinetik, und nach ihnen benannt wurde.
Michaelis-Gleichung - Menten-Kinetik
Anm Michaelis-Konstante. Es ist diese Konzentration von Substrat, wo ist die Reaktionsgeschwindigkeit, die Hälfte der maximalen.
Michaelis-Konstante charakterisiert die Affinität des Enzyms zum Substrat: die kleineren dieser Konstante, Je höher die Affinität des Enzyms zum Substrat, die bessere Reaktion.
5. Regulierung der enzymatischen Prozesse in der Zelle
Zahlreiche Möglichkeiten zur Regulierung der enzymatischen Prozesse können in zwei Gruppen unterteilt werden:
1. Regulierung von Enzym-Inhalten durch Änderung der Geschwindigkeit seiner Synthese und Verfall. Es sollte darauf hingewiesen die folgenden Prozesse:
Repression ist Unterdrückung (oder reduzieren) Enzym-Synthese-Geschwindigkeit;
Induktion ist der Prozess der Synthese-Enzyme unter dem Einfluss von bestimmten niedermolekularen Verbindungen-Induktoren beschleunigen.
2. Regelung der Tätigkeit in der Zelle Enzyme verfügbar.
und) durch Temperaturänderungen, pH-Werte, die Menge an Substrat, Kofaktoren, etc.;
B) Allosteričeskaâ Verordnung (charakteristisch nur für Allosteričeskih Enzyme). Enzyme, die als Allosteričeskimi bezeichnet, aber das aktiv-Center mit einem zusätzlichen Center verbinden (allosterische Zentrum). Aktivität der Allosteričeskih Enzyme wird durch Änderung der Konformation der Moleküle von Enzymen reguliert, verursacht durch Beitritt zum besonderen Allosteričeskomu Cent zu Metabolit. Metabolit-Regler (allosterischer Effektor) führt die Funktionen entweder den Aktivator, oder Inhibitoren;
in) Kovalente Modifikation der Enzyme-Regelung der katalytischen Aktivität von Enzymen kann durch kovalente Phosphatgruppe Nukleotid oder Beitrittsurkunde sein.. Zum Beispiel, Diese Form der Glykogen-Phosphorylase hat höhere katalytische Aktivität;
G) Änderungen in der Aktivität von Enzymen mit Aktivatoren-chemische Verbindungen, Erhöhung der Aktivität von Enzymen (zum Beispiel, die Aminosäure Cystein und Glutathion ist ein Tripeptid aktiviert viele Proteasen).
D) Änderungen in der Aktivität von Enzymen mit Hemmer-Verbindungen, unterdrückt die Aktivität der Enzyme.
Hemmung der
Hemmung der -die Einschränkung oder vollständige Hemmung der Enzymaktivität unter dem Einfluss bestimmter Stoffe (Inhibitoren).
Die Hemmung kann zwei Arten sein.: Nebratimoe und reversibel.
Bei die irreversible Hemmung der Enzym und Inhibitor Form-Nedissociiruûŝij komplexe. Irreversible Hemmung im Körper ist selten, und wenn es, durch Stoffe, von außerhalb kommend.
Bei Reversible Hemmung des Vordrucks Enzym und Inhibitor komplexe dissoziative.
Reversible Hemmung, im Gegenzug, wettbewerbsfähigen und nicht-kompetitiver aufgeteilt.
Kompetitive Hemmung -Hemmung, in dem das Substrat und Inhibitor haben ähnliche Struktur und konkurrieren um die aktive Enzym-cent. Kompetitive Hemmung im Körper tritt häufig auf und ist eine Möglichkeit der Regulierung der Aktivität des Enzyms.
Die Reaktionsgeschwindigkeit, wenn das Verhältnis der Konzentrationen von Substrat und Inhibitor kompetitive Hemmung abhängt. Je höher die Konzentration des Substrates, Je höher die Wahrscheinlichkeit der Bildung von komplexen, Je höher die Rate der Reaktion. So, kompetitive Hemmung kann unterdrückt werden, durch die Erhöhung der Konzentration von Substrat.
Nicht wettbewerbsfähig Hemmung -Hemmung, in dem das Substrat und Inhibitor mit verschiedenen Teilen des Moleküls des Enzyms Interaktion. Wenn der Inhibitor, Herstellen einer Verbindung mit dem Enzym-Molekül, also ändert seine Struktur, dass die maximale Rate der Reaktion unmöglich ist.
Mit der Zunahme der Konzentration von Substrat löst Hemmung der Nekonkurentnom nicht inhibitor. Nicht wettbewerbsfähig Hemmung im Körper, in der Regel, Zusammenhang mit der Ankunft des Körpers von Schwermetallen.
Abschnitt 5. KOHLENHYDRATE UND IHREN AUSTAUSCH
Vortrag 6. Chemische Struktur und Eigenschaften von Kohlenhydraten
1. Allgemeine Merkmale und Klassifizierung von Kohlenhydraten
Die Kohlenhydrate sind Verbindungen, mit verschiedenen und oft völlig gegenüber Eigenschaften. Unter ihnen sind Wirkstoffe mit geringem Molekulargewicht und hohem Molekulargewicht, kristallinen und amorphen, Wasser lösliche und unlösliche es komplett, fähig zu oxidieren und relativ beständig gegen die Effekte von Oxidantien.
Allgemeine Formel, Charakteristisch für die überwiegende Zahl der Kohlenhydrate, Mitn(N2In)m
Auf die chemische Natur der Kohlenhydrate werden in unterteilt.:
· Monosaccharide (Einfachzucker);
· Oligosaccharide;
· Polysaccharide.
Monosaccharide enthalten 3-8 Kohlenstoffatomen und sind nicht gegenüber Hydrolyse mit der Bildung von einfachen Kohlenwasserstoffen ausgesetzt.
Oligosaccharide sind Polymere der Monosaccharide, die enthalten 2-10 der Rest der Monosaccharide.
Polysaccharide sind Polymere der Monosaccharide, enthalten mehr als 10 Reste der Monosaccharide.
2. Struktur, Eigenschaften und Funktionen der Monosaccharide
Monosaccharide gliedern sich in folgenden Gruppen:
1. Nach der Anzahl der Kohlenstoffatome:
· Triose (3)
· Tetrosen (4)
· Pentose (5)
· Hexosen (6)
· Heptosen (7)
· Octose (8)
2. Chemische Struktur:
· Aldosen
· Ketozy
Alle Monosaccharide sind Alkohole, oder al′degidospirtami, oder ketospirtami. In ihre Moleküle, in der Regel, die Anzahl der Kohlenstoffatome ist gleich der Anzahl der Moleküle des Wassers (dh. m = n).
D-Glukose (Al′DOZA) D-fructose (Ketose)
Aldosen und Ketozy sind Isomere.
Grundlegenden chemischen Eigenschaften der Monosaccharide:
1.Mutarotation-Anomera Übergang von einer Form in eine andere (zum Beispiel, α-Glukose →β-Glukose). Anomerami Zwecke enantiomeric Formen der Monosaccharide genannt, die definierten Position des Hydroxyl-poluacetal′nogo.
2. Mehratomige Alkohol wiederherstellen (zum Beispiel, Glukose wird in Elektrizität wiederhergestellt., Ribose-bis zu ribita).
3. Oxidation mit Bildung der entsprechenden Säuren (zum Beispiel, Abhängig von der Okislâemoj kann Gruppe von Glukose Glûkonovuû bilden., Glûkuronovuû und Glûkarovuû Säure).
4. Èpimerizaciâ (zum Beispiel, in alkalischer Mittwoch ist D-Glukose im Gleichgewicht mit der ketogeksozoj (D-fructose) und al′dogeksozoj (D-mannozoj).
5. Bildung von Glykoside. Kondenswasser Anomernoj er band mit Alkohol Gruppieren von Molekülen führt zur Bildung von o-Glykoside. Es ist durch diese Beziehungen gebaut oligo- und Polysaccharide. Wenn Kommunikation mit He Anomernoj NH Gruppen2-die Gruppe gebildet N-Glykoside.
6. Èterifikaciâ. Hydroxylgruppe der Monosaccharide zu Form Ester mit verschiedenen Säuren. Insbesondere spielt Stoffwechsel eine wichtige Rolle in der Phosphorylierung von Zucker.
7. Reagieren mit Stickstoff-haltigen Verbindungen bei hohen Temperaturen mit der Bildung von bestimmten Stoffen gefärbt-melanoidinov.
8. Die Fähigkeit von Glukose (und andere Wasser) unterliegen, teilen (durch Glykolyse) und Sbraživaniû Mikroorganismen.
Die wichtigsten Aufgaben der Monosaccharide:
1. Energie (Monosaccharide sind leicht aufzuspalten ausgeben von Energie,, die für Bildung ATF ausgegeben wird).
2. Kunststoff (metabolische). Monosaccharide sind die Vorläufer für die Bildung von vielen wichtigen Stoffen: Stand und strukturelle Polysaccharide, Aminosäuren, Fettsäuren, Glyzerin, etc..
3. Struktur, Eigenschaften und Funktionen der Oligosaccharide
Oligosaccharide unterscheiden sich durch die folgenden Indikatoren:
1. Die Anzahl der Monosaccharid.
2. Qualitative Zusammensetzung.
3. Art der Glykosid-Bindung zwischen Monosaccharide.
In Lösungen der Monosaccharide sind immer in der Kreisform; die Zusammensetzung der oligo- und sie sind auch Polysaccharide in Kreisform.
Das erste Kohlenstoffatom, in Verbindung mit Sauerstoff, ist der reaktionsfreudigsten. In der Regel, der Link wird von Glikozidnogo gebildet. (poluacetal′Nogo) Hydroxylgruppe.
Für einige Eigenschaften sind charakteristisch für Oligosaccharide, für die Monosaccharide markiert. Es sollte auch darauf hingewiesen, Diese Oligosaccharide, Eingabe des menschlichen Körpers mit der Nahrung, im Magen-Darm-Trakt Hydrolyse zu ihrer strukturellen Blöcke-Monosaccharid unterliegen. Deshalb die Zellen sind sie bereits in Form von Einfachzucker und, dementsprechend, die gleichen Funktionen ausführen, und Monosaccharide.
Die beliebtesten sind Oligosaccharide von Disacchariden. Betrachten Sie die chemische Zusammensetzung der wichtigsten von ihnen.
Saccharose besteht aus Rückständen α-Glukose und β-Fruktose, Vereinigte β-Glykosid (oder fruktozidnoj) Kommunikation. Hydrolyse von Saccharose tritt auf, wenn das Enzym Invertase-Beteiligung (Saccharase):
Saccharose α-Glukose β-Fruktose
Invertase in großen Mengen in Hefe und in den Darm-Organismen. Eine Mischung aus Glucose und Fructose in gleichen Mengen, die bei der Hydrolyse von Saccharose gebildet wird, Wiederholungen von Zucker genannt.
Maltose -Disaccharid, bestehend aus 2 X Rückstände α-Glukose. Dies ist das Basisprodukt von Stärke-Hydrolyse.
Maltose → α-Glukose + α-Glukose
Maltose Hydrolyse erfolgt unter Beteiligung der Enzym-mal′tazy.
Maltase in Speichel und Pankreasgang Saft ist.
Laktose ist Milchzucker, gebildet im Organismus der Tiere.
Laktose = β-Galaktose + α-Glukose wird durch das Enzym Laktose hydrolisierte Lactaza katalysiert..
Laktase ist sehr aktiv bei Säuglingen; Einige Erwachsene Laktase wird nicht gespeichert, Das bedeutet Intoleranz Milch.
4. Struktur, Eigenschaften und Funktion von Polysacchariden
Polysaccharide sind in Gomosaharidy und Geterosaharidy unterteilt..
In der Zusammensetzung gomosaharidov enthält eine Art von Monosaccharid. Wenn Monomer-Fruktose, die FRUKTAN Nzyvaetsâ Polysaccharid; Galaktose-galaktan; Glukose-glucan.
Monomere geteropolisaharidov sind Monosaccharide 2 oder mehr Typen. Zum Beispiel, Arabinose und Glukose sind Teil arabinoglûkanov; Arabinose und Xylose-der Arabinoxylane.
Stärke (gomosaharid) -Ersatz von pflanzlichen Polysaccharid; existiert in 2-h-Formen: Amylose und Amylopektin.
Amylose -lineares Polysaccharid, besteht aus Rückständen α-Glukose, Vereinigte α -1, 4 Kommunikation.
Amylopektin -verzweigten Polysaccharid, in dem für jedes 12 Glukose-Rückstände, Vereinigte α -1, 4 Kommunikation, muss α -1, 6 die Verbindung.
Diese Stoffe sind in ihren physikalischen und chemischen Eigenschaften sehr unterschiedlich.. So, zum Beispiel, dreht sich der Amylose mit Jod blau, und Amylopektin-Rotviolett. Sie unterscheiden sich nach Auflösung: Amylose ist leicht in warmem Wasser aufgelöst und bietet Lösungen mit relativ niedriger Viskosität, Während Amylopektin ist aufgelöst in Wasser nur, wenn unter Druck erhitzt und eine sehr viskose Flüssigkeiten gibt.
Glykogen("Tier-Stärke") -Struktur ist ähnlich Stärke, aber ist umfangreicher.
Ist ein Nährstoff Reservat (vor allem in Leber und Muskeln gebildet).
Zellulose (Faser) -Polysaccharid, bestehend aus einer großen Reihe von Rückständen β-glûkopiranozy.
Funktion von Polysacchariden:
1. Versorgung mit Nährstoffen (Stärke, Glykogen ist die am häufigsten verwendeten Substanzen).
2. Energieträger (Wenn Sie diese als Energieträger verwenden, müssen sie zuerst Aufschlüsselung zu Monosaccharide unterziehen.).
3. Strukturelle (Zellulose-Formulare die Zellwände in Pflanzen, Chitin-Tiere, Murein-Bakterien).